Translation glossary: Química

Proteína codificada por intrones de los grupos I o II. Se une a su intrón codificante e induce el cambio de conformación necesario para que el intrón se escinda del preARNm respectivo
y éste continúe su proceso de maduración —empalme
de exones, poliadenilación y adquisición de la secuencia protectora de guanilatos en el extremo 5’— hasta convertirse en el ARNm correspondiente.
Observación: el NC-IUBMB, en su introducción a la Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse, desaconseja vivamente el uso del sufijo -ase para formar nombres de proteínas carentes
de la actividad catalítica que su nombre supuestamente indica: «The first general principle of these ‘Recommendations’ is that names purporting to be names of enzymes, especially those ending in -ase, should be used only for single enzymes, i.e. single catalytic entities.
[...] In this context it is appropriate to express disapproval of a loose and misleading practice that is found in the biological literature. It consists in designation of a natural substance (or even of an hypothetical active principle), responsible for a physiological or biophysical phenomenon that cannot be described in terms of a definite chemical reaction, by the name of the phenomenon in conjugation with the suffix -ase, which implies an individual enzyme. Some examples of such phenomenase nomenclature, which should be discouraged even if there are reasons to suppose that the particular agent may have enzymic properties, are: permease, translocase, reparase, joinase, replicase, codase, etc.».
La situación de esta proteína es bastante peculiar; por un lado, tiene un dominio con actividad de endonucleasa y, en el caso de los intrones del grupo II, otro con actividad de transcriptasa inversa (el sufijo -ase en estos casos está bien aplicado, puesto que se trata de actividades enzimáticas), pero el dominio al que se le atribuye la actividad
maturase carece de tal actividad (puesto que no convierte el preARNm en ARNm). Por ejemplo, una de las maturases mejor estudiadas es la proteína LtrA de L. lactis, cuyo nombre oficial completo es en realidad group II intron-encoded protein ltrA y no maturase (<www.expasy.org/uniprot/P0A3U0>). Se trata de una proteína multifuncional; en la base de datos Swiss-Prot (<www.expasy.
org>) figura con las dos actividades de endonucleasa y transcriptasa inversa y con una tercera actividad (RNA-maturase activity), que en realidad corresponde a la de las enzimas de la clase EC 3.1 del NC-IUBMB (hidrolasas de enlaces éster).
Por consiguiente, la designación maturase (formada con el nombre de un fenómeno, la maduración del pre-ARNm, más el sufijo -ase) contraviene de forma fla-grante las normas del NC-IUBMB (de hecho, no hay ninguna enzima que se llame maturase en la clasificación enzimática de este comité).
Un significado muchísimo más claro trasmite un sinó-nimo de maturase que es intron-specific splicing factor (factor de corte y empalme codificado por intrón), aunque está claro que, luego, en la práctica, habrá quien siga prefiriendo, pese a todo, el calco «madurasa», por su brevedad y tradición, especialmente llegado el caso de que la proteína figure con el único nombre de maturase en la base de datos correspondiente.

periodic acid

ácido peryódico

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